Figura 1. Estructura de una inmunoglobulina. Se representan las cadenas pesadas (H) en azul, y las livianas (L) en verde, mientras que los enlaces disulfuro se muestran en negro.

Las inmunoglobulinas son glicoproteínas –o sea proteínas unidas a azúcares– que se encuentran presentes en todos los vertebrados. Denominamos anticuerpos a aquellas inmunoglobulinas que pueden reconocer y unirse a sustancias extrañas al organismo, potencialmente dañinas –tales como los virus y las toxinas bacterianas– que en su conjunto constituyen los antígenos (véase `La respuesta inmune`, Ciencia Hoy 36:22-33, 1996). Recordemos que, por ejemplo, las vacunas se basan en la inducción de la síntesis de anticuerpos  por la inoculación de antígenos conocidos.

Las inmunoglobulinas de las especies estudiadas hasta el momento se encuentran formadas por cuatro cadenas polipeptídicas –es decir formadas por la unión secuencial de aminoácidos–, dos de las cuales se consideran las cadenas pesadas (H) porque tienen un peso molecular de 55.000 dalton y dos cadenas livianas (L), cuyo peso molecular es 25.000 dalton. Las cadenas H se encuentran organizadas en cuatro dominios llamados VH, CH₁, CH₂ y CH₃  (C por constante y V por variables) y las L en dos, VL y CL. Las cadenas se encuentran unidas entre sí por enlaces disulfuro (véase la figura 1). Los dominios variables de ambas cadenas son los que interactúan con el antígeno, mientras que el extremo constante de la cadena pesada es imprescindible para desencadenar procesos de suma importancia en la defensa frente a agentes extraños.

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